Мембраносвязанная ферри-форма гемоглобина в ядерных эритроцитах морского ерша (Scorpaena porcus, Linnaeus, 1758)

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

В условиях in vitro исследовали содержание мембраносвязанной фракции метгемоглобина (MtHb) в ядерных эритроцитах морского ерша (Scorpaena porcus, Linnaeus, 1758). Изучали спектральные характеристики цельного гемолизата, гемолизата после осаждения стромы (очищенный гемолизат) и ресуспензированной стромы. Установлено, что доля MtHb в строме эритроцитов превышала 80% (6.20 ± 0.59 мкМ). Очищенные гемолизаты практически не содержали MtHb (0.5 ± 0.2 мкМ). Присутствие мембраносвязанной ферри-формы не влияло на устойчивость эритроцитов к осмотическому шоку. Пределы осмотической стойкости (102–136 мОсм кг–1), определенные при помощи лазерного анализатора микрочастиц LaSca-TM (BioMedSystems, Россия), совпадали с отмеченными для других видов костистых рыб. Нитритная нагрузка (10 мг л–1) вызывала значительный рост содержания MtHb в крови. Однако уровень мембраносвязанной ферри-формы при этом существенно не изменялся и составлял 6.34 ± 1.09 мкМ (около 95%). Это свидетельствует о функциональной целесообразности ее присутствия в данной структуре. Наличие MtHb в цитоплазматической мембране ядерных эритроцитов, по-видимому, позволяет клеткам нейтрализовать внешнюю окислительную нагрузку и токсическое действие сероводорода в придонных слоях воды, в которых обитает морской ерш.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

А. А. Солдатов

ФИЦ “Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского Российской академии наук”; Севастопольский государственный университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: alekssoldatov@yandex.ru
Россия, Севастополь; Севастополь

Н. Е. Шалагина

ФИЦ “Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского Российской академии наук”

Email: alekssoldatov@yandex.ru
Россия, Севастополь

В. Н. Рычкова

ФИЦ “Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского Российской академии наук”

Email: alekssoldatov@yandex.ru
Россия, Севастополь

Т. А. Кухарева

ФИЦ “Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского Российской академии наук”

Email: alekssoldatov@yandex.ru
Россия, Севастополь

Список литературы

  1. Maestre R., Pazos M., Medina I. Involvement of Methemoglobin (MetHb) Formation and Hemin Loss in the Pro-oxidant Activity of Fish Hemoglobins // J. Agric. Food Chem. 2009. V. 57. № 15. P. 7013–7021.
  2. Jensen F.B., Nielsen K. Methemoglobin Reductase Activity in Intact Fish Red Blood Cells // Comp. Biochem. Physiol. Part A: Mol. & Integ. Physiol. 2018. V. 216. P. 14–19.
  3. Woo S.P.S., Liu W., Au D.W.T., et al. Antioxidant Responses and Lipid Peroxidation in Gills and Erythrocytes of Fish (Rhabdosarga Sarba) upon Exposure to Chattonella Marina and Hydrogen Peroxide: Implications on the Cause of Fish Kills // J. Exp. Mar. Biol. Ecol. 2006. V. 336. P. 230–241.
  4. Hardig J., Hoglund L. B. Seasonal and Ontogenetic Effects on Methaemoglobin and Reduced Glutathione Contents in the Blood of Reared Baltic Salmon // Comp. Biochem. Physiol. 1983. V. 76A. № 1. P. 27–34.
  5. Welbourn E.M., Wilson M.T., Yusof A., et al. The Mechanism of Formation, Structure and Physiological Relevance of Covalent Hemoglobin Attachment to the Erythrocyte Membrane // Free Rad. Biol. Med. 2017. V. 103. P. 95–106.
  6. Sztiller M., Puchala M., Kowalczyk A., et al. The Influence of Ferrylhemoglobin and Methemoglobin on the Human Erythrocyte Membrane // Red. Rep. 2006. V. 11. № 6. P. 263–271.
  7. Soldatov A.A. Physiological Aspects of Effects of Urethane Anesthesia on the Organism of Marine Fishes // Hydrobiol. J. 2005. V. 41. № 1. P. 113–126.
  8. Tiihonen K., Nikinmaa M. Short Communication Substrate Utilization by Carp (Cyprinus Carpio) Erythrocytes // J. Exp. Biol. 1991. V. 161. № 1. P. 509–514.
  9. Benesch R.E., Benesch R., Yung S. Equations for the Spectrophotometric Analysis of Hemoglobin Mixtures // Anal. Biochem. 1973. V. 55. P. 245–248.
  10. Chu H., Breite A., Ciraolo P., et al. Characterization of the Deoxyhemoglobin Binding Site on Human Erythrocyte Band 3: Implications for O2 Regulation of Erythrocyte Properties // Blood. 2008. V. 111. P. 932–938.
  11. Sega M.F., Chu H., Christian J., et al. Interaction of Deoxyhemoglobin with the Cytoplasmic Domain of Murine Erythrocyte Band 3 // Biochem. 2012. V. 51. P. 3264–3272.
  12. Rifkind J.M., Nagababu E. Hemoglobin Redox Reactions and Red Blood Cell Aging // Antioxidants & Redox Signaling. 2013. V. 18. P. 2274–2283.
  13. Demehin A.A., Abugo O.O., Jayakumar J.R., et al. Binding of Hemoglobin to Red Cell Membranes with Eosin-5-Maleimide-Labeled Band 3: Analysis of Centrifugation and Fluorescence Data // Biochem. 2002. V. 41. P. 8630–8637.
  14. Nagababu E., Mohanty J.G., Bhamidipaty S., et al. Role of Membrane in the Formation of Heme Degradation Products in Red Blood Cells // Life Sci. 2010. V. 86. P. 133–138.
  15. Salhany J.M. Kinetics of Reaction of Nitrite with Deoxy Hemoglobin after Rapid Deoxygenation or Predeoxygenation by Dithionite Measured in Solution and Bound to the Cytoplasmic Domain of Band 3 (SLC4A1) // Biochemistry. 2008. V. 47. P. 6059–6072.
  16. Saleh M.C., McConkey S. NADH-dependent Cytochrome b5 Reductase and NADPH Methemoglobin Reductase Activity in the Erythrocytes of Oncorhynchus Mykiss // Fish Physiol. Biochem. 2012. V. 38. P. 1807–1813.
  17. Cooper C.E., Brown G.C. The Inhibition of Mitochondrial Cytochrome Oxidase by the Gases Carbon Monoxide, Nitric Oxide, Hydrogen Cyanide and Hydrogen Sulfide: Chemical Mechanism and Physiological Significance // J. Bioenerg. Biomembr. 2008. V. 40. P. 533–539.
  18. Bagarinao T. Sulfide as an Environmental Factor and Toxicant: Tolerance and Adaptations in Aquatic Organisms // Aquat. Toxicol. 1992. V. 24. P. 21–62.
  19. Wu B., Teng H., Yang G. Hydrogen Sulfide Inhibits the Translational Expression of Hypoxia-inducible Factor-1α // Br. J. Pharmacol. 2012. V. 167. P. 1492–1505.
  20. Jensen B., Fago A. A Novel Possible Role for Met Hemoglobin as Carrier of Hydrogen Sulfide in the Blood // Antioxidants & Redox Signaling. 2020. V. 32. № 4. P. 258– 265.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Образцы спектров цельных гемолизатов (а), гемолизатов без стромы (б) и ресуспензированной стромы (в) (1 – без нитрита, 2 – с нитритом).

Скачать (186KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Концентрация отдельных форм гемоглобина в цельных гемолизатах (а), гемолизатах без стромы (б) и ресуспензированной стромы (в) (1 – oxyHb, 2 – deoxyHb, 3 – MtHb).

Скачать (108KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Концентрация отдельных форм гемоглобина в цельных гемолизатах (а), гемолизатах без стромы (B) и ресуспензированной стромы (в) в условиях нитритной нагрузки (1 – oxyHb, 2 – deoxyHb, 3 – MtHb).

Скачать (119KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Осмотическая резистентность циркулирующей эритроцитарной массы у морского ерша (Н10 – лизис 10% клеток, Н50 – лизис 50% клеток, Н90 – лизис 90% клеток).

Скачать (55KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024