Влияние липидных конформаций на энергию взаимодействия мембраны и периферического белка

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Периферические мембранные белки временно связываются с поверхностью мембраны, заглубляясь в липидный слой. В этой работе мы показываем, что в зоне контакта периферических мембранных белков с мембраной уменьшается доля транс-конфигураций двугранных углов в гидрофобных цепях липидов. При этом, для разных цепей липида и для двуграннных углов, находящихся на разном расстоянии от начала цепи, этот эффект разный. Гош-конфигурация обладает большей энергией по сравнению с трансконфигурацией. Поэтому снижение доли транс конфигураций означает, что энергия цепи увеличивается. Для периферического мембранного белка, использованного в настоящей работе, энергия конформаций цепей повышается на ~ 2 кДж/моль. Изменение конформаций цепей - часть молекулярных механизмов, которые лежат в основе модуля упругости мембран. Энергия, запасенная в виде конформированной цепи, может быть израсходована на десорбцию белка с поверхности мембраны и может рассматриваться как причина того, что взаимодействие периферических мембранных белков и мембраны является временным.

Об авторах

П. Е Волынский

Институт биоорганической химии им. Ю. А. Овчинникова и М.М. Шемякина РАН

Москва, Россия

А. С Алексеева

Институт биоорганической химии им. Ю. А. Овчинникова и М.М. Шемякина РАН

Москва, Россия

И. А Болдырев

Институт физической химии и электрохимии им. А.Н.Фрумкина РАН

Email: i_boldyrev@mail.ru
Москва, Россия

Список литературы

  1. M. A. Frohman, Trends in pharmacological sciences 36(3), 137 (2015).
  2. N. D. Quach, R. D. Arnold, and B. S. Cummings, Biochemical pharmacology 90(4), 338 (2014).
  3. T. Eleftheriadis, G. Pissas, V. Liakopoulos, and I. Stefanidis, Frontiers in immunology 7, 279 (2016).
  4. J. Yang and M. S. Stack, Cancers 12(11), 3469 (2020).
  5. E. C. Quint ao and P. M. Cazita, Atherosclerosis 209(1), 1 (2010).
  6. H. Karatas and C. Cakir-Aktas, Archives of Neuropsychiatry 56(4), 288 (2019).
  7. K. van Leyen, Lipoxygenase: an emerging target for stroke therapy, CNS & Neurological Disorders-Drug Targets (Formerly Current Drug Targets-CNS & Neurological Disorders), Bentham Science Publishers (2013), v. 12(2), p. 191; https://www.ingentaconnect.com/content/ben/cnsnddt/2013/00000012/00000002/art00005
  8. U. Holzgrabe, P. Kapková, V. AlptUzUn, J. Scheiber, and E. Kugelmann, Expert Opin. Ther. Targets 11(2), 161 (2007).
  9. M. Singh, M. KaUr, H. KUkreja, R. ChUgh, O. Silakari, and D. Singh, EUr. J. Med. Chem. 70, 165 (2013).
  10. R. Benfante, S. Di Lascio, S. Cardani, and D. Fornasari, Aging Clinical and Experimental Research 33(4), 82 (2021).
  11. A. Whited and A. Johs, Chemistry and Physics of Lipids 192, 51 (2015).
  12. M. Necelis, C. McDermott, M. B. DUfrisne, C. Baryiames, and L. ColUmbUs, CUrrent Opinion in StrUctUral Biology 82, 102654 (2023).
  13. C. Thangaratnarajah, J. Rheinberger, and C. PaUlino, CUrrent Opinion in StrUctUral Biology 76, 102440 (2022).
  14. W. Cho, L. Bittova, and R. V. Stahelin, Anal. Biochem. 296(2), 153 (2001).
  15. C. Sahin, D. J. Reid, M. T. Marty, and M. Landreh, Biochem. Soc. Trans. 48(2), 547 (2020).
  16. J. GUo, Y. Bao, M. Li, S. Li, L. Xi, P. Xin, L. WU, H. LiU, and Y. MU, Wiley Interdiscip. Rev. CompUt. Mol. Sci. 13(6), e1679 (2023).
  17. O. V. Kondrashov and S. A. Akimov, J. Chem. Phys. 157(7), 074902 (2022).
  18. O. V. Kondrashov and S. A. Akimov, BiomolecUles 13(12), 1731 (2023).
  19. J. Winget, Y. Pan, and B. Bahnson, Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-MolecUlar and Cell Biology of Lipids 1761(11), 1260 (2006).
  20. Алексеева and Болдырев, Биологические мембраны 37(5), 323 (2020).
  21. A. Alekseeva, A. Korotaeva, E. Samoilova, P. Volynsky, E. Vodovozova, and Biochem. Biophys. Res. CommUn. 454(1), 178 (2014).
  22. N. Kuzmina, P. Volynsky, I. Boldyrev, and A. Alekseeva, Toxins 14(10), 669 (2022).
  23. E. Dennis, J. Cao, Y.-H. Hsu, V. Magrioti, and G. Kokotos, Chemical reviews 111(10), 6130 (2011).
  24. A. Alekseeva, P. Volynsky, N. Krylov, V. Chernikov, E. Vodovozova, and I. Boldyrev, Biochim. Biophys. Acta 1863(1), 183481 (2021).
  25. S. J. Marrink, H. J. Risselada, S. Yefimov, D. P. Tieleman, and A. H. De Vries, J. Phys. Chem. B 111(27), 7812 (2007).
  26. X. Periole, M. Cavalli, S.-J. Marrink, and M. A. Ceruso, J. Chem. Theory Comput. 5(9), 2531 (2009).
  27. D. H. De Jong, S. Baoukina, H. I. IngOlfsson, and S. J. Marrink, Comput. Phys. Commun. 199, 1 (2016).
  28. M.J. Abraham, T. Murtola, R. Schulz, S. Pall, J. C. Smit h, B. Hess, and E. Lindahl, SoftwareX 1, 19 (2015).
  29. J. A. Maier, C. Martinez, K. Kasavajhala, L. Wickstrom, K. E. Hauser, and C. Simmerling, J. Chem. Theory Comput. 11(8), 3696 (2015).
  30. J. P. Jambeck and A. P. Lyubartsev, J. Chem. Theory Comput. 9(1), 774 (2013).
  31. W. L. Jorgensen, J. Chandrasekhar, J. D. Madura, R. W. Impey, and M. L. Klein, J. Chem. Phys. 79(2), 926 (1983).
  32. Алексеева and Болдырев, Письма в ЖЭТФ 119(7), 546 (2024).
  33. I. Kanesaka, R. G. Snyder, and H. L. Strauss, J. Chem. Phys. 84(1), 395 (1986).
  34. Г. И. Ивченко, Ю. И. Медведев, Введение в математическую статистику, Издательство ЛКИ, М. (2010), 600 с

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2024