ГЕНДЕРНЫЕ ОСОБЕННОСТИ ИЗМЕНЕНИЯ ЭСТЕРАЗНОГО ПРОФИЛЯ КРОВИ МЫШЕЙ ПРИ ОСТРОМ ОТРАВЛЕНИИ 2-(О-КРЕЗИЛ)-4Н-1,3,2- БЕНЗОДИОКСОФОСФОРИН-2- ОКСИДОМ

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Проведено сравнительное исследование эстеразных профилей крови мышей обоего пола и действия на них различных доз 2-(о-крезил)-4Н-1,3,2-бензодиоксафосфорин-2-оксида (CBDP) спустя 1 час после его подкожного введения животным. Меньшее количество эстераз в крови самцов сделало их более восприимчивыми к действию CBDP по сравнению с самками. Показано, что CBDP в равной степени ингибирует активность карбоксилэстеразы и бутирилхолинэстеразы в сыворотке крови мышей, как самцов, так и самок. Выявлены статистически значимые отличия в степени ингибирования ферментов между самцами и самками, поэтому не рекомендуется использовать смешанные группы животных при проведении исследований ингибиторов сериновых эстераз.

Об авторах

Д. С. Прокофьева

ФГУП «Научно-исследовательский институт гигиены, профпатологии и экологии человека» ФМБА России

Автор, ответственный за переписку.
Email: darija-p1@yandex.ru

кандидат биологических наук, ведущий научный сотрудник лаборатории молекулярной токсикологии и экспериментальной терапии,

188663, Ленинградская обл., Всеволожский район, г.п. Кузьмоловский

Россия

В. И. Шмурак

ФГУП «Научно-исследовательский институт гигиены, профпатологии и экологии человека» ФМБА России

Email: vladimir.shmurak@gmail.com

научный сотрудник лаборатории молекулярной токсикологии и экспериментальной терапии,

188663, Ленинградская обл., Всеволожский район, г.п. Кузьмоловский

Россия

Е. А. Бодрякова

ФГУП «Научно-исследовательский институт гигиены, профпатологии и экологии человека» ФМБА России

Email: bodalena@yandex.ru

старший лаборант лаборатории молекулярной токсикологии и экспериментальной терапии,

188663, Ленинградская обл., Всеволожский район, г.п. Кузьмоловский

Россия

Н. Г. Войтенко

ФГУП «Научно-исследовательский институт гигиены, профпатологии и экологии человека» ФМБА России

Email: ngvoitenko@gmail.com

кандидат биологических наук, старший научный сотрудник лаборатории молекулярной токсикологии и экспериментальной терапии,

188663, Ленинградская обл., Всеволожский район, г.п. Кузьмоловский 

Россия

Список литературы

  1. Li B., Sedlacek M., Manoharan I., Boopathy R., Duysen E.G., Masson P., Lockridge O. Butyrylcholinesterase, paraoxonase, and albumin esterase, but not carboxylesterase, are present in human plasma. Biochem. Pharmacol. 2005; 70(11):1673-84.
  2. Bahar F.G., Ohura K., Ogihara T., Imai T. Species Difference of Esterase Expression and Hydrolase Activity in Plasma. J. Pharm. Sci. 2012; 101(10):3979-88.
  3. Berry l.M., Wollenberg l., Zhao Z. Esterase activities in the blood, liver and intestine of several preclinical species and humans. Drug Metab. Lett. 2009; 3(2):70-77.
  4. Bełtowski J., Wójcicka G., Marciniak A. Species- and substrate-specific stimulation of human plasma paraoxonase 1 (PON1) activity by high chloride concentration. Acta Biochim. Pol. 2002; 49(4):927-936.
  5. Clement J G., Erhardt N. Serum carboxylesterase activity in various strains of rats: sensitivity to inhibition by CBDP (2-/o-cresyl/4H:1:3:2-benzodioxaphosphorin2-oxide). Arch. Toxicol. 1990; 64(5): 414– 416.
  6. Duysen E.G., Koentgen F., Williams G.R., timperley c.m., schopfer l.m., cerasoli d.m., lockridge o. Production of ES1 plasma carboxylesterase knockout mice for toxicity studies. Chem. Res. Toxicol. 2011; 24(11): 1891-1898.
  7. Garrett T.l., Rapp C.M., Grubbs R.D., Schlager J.J., lucot J.B. A murine model for sarin exposure using the carboxylesterase inhibitor CBDP. Neurotoxicology. 2010; 31(5):502-8.
  8. Maxwell D.M., Brecht K.M., Lenz D.E., O’Neill B.L. Effect of carboxylesterase inhibition on carbamate protection against soman toxicity. J. Pharmacol. Exp. Ther. 1988; 246(3):986-991.
  9. Clement J.G. Importance of aliesterase as a detoxification mechanism for soman (Pinacolyl methylphosphonofluoridate) in mice. Biochem. Pharmacol. 1984; 33(23):3807-3811.
  10. Jokanović M. Role of carboxylesterase in soman, sarin and tabun poisoning in rats. Pharmacol. Toxicol. 1989;65(3):181-184.
  11. Yang Z.P.,DettbarnW-D. Prevention of Tolerance to the Organophosphorus Anticholinesterase Paraoxon with Carboxylesterase Inhibitors. Biochemical. Pharmacology. 1998; 55(9): 1419–1426.
  12. Tuovinen K.,Kaliste-Korhonen E.,Hänninen O. Gender differences in activities of mouse esterase and sensitivities to DFP and sarin toxicity. Gen. Pharmacol. 1997; 29(3): 333-5.
  13. Wehner J.M., Murphy-Erdosh C., Smolen A., Smolen T.N. Genetic variation in paraoxonase activity and sensitivity to diisopropylphosphofluoridate in inbred mice. Pharmacol. Biochem. Behav. 1987;28(2):317-20.
  14. Djeridane A., Yousfi M., Nadjemi B., Maamri S., Djireb F., Stocker P. Phenolic extracts from various Algerian plants as strong inhibitors of porcine liver carboxylesterase. J. Enzyme Inhib. Med. Chem. 2006; 21(6):719- 26.
  15. Nomeir A.A., Abou-Sonia M.B. Studies on the metabolism of neurotoxic tri-o-cresyl phosphate. Toxicology. 1986; 38: 1-13.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML

© Прокофьева Д.С., Шмурак В.И., Бодрякова Е.А., Войтенко Н.Г., 2017



СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 81728 от 11 декабря 2013.